Главная » Полный перечень статей, Специальные разделы » Реакции аминокислот. Пептидны связи


    

Аминокислоты через их различные химические функциональные группы (карбоксилы, аминогруппы и группы R) могут подвергаться многочисленным химическим реакциям. Однако две реакции (пептидные связь и окисление цистеина) имеют особое значение из-за их влияния на структуру белка.

Пептидные связи

Аминокислоты могут быть связаны реакцией конденсации, в которой -OH теряется из карбоксильной группы одной аминокислоты вместе с водородом из аминогруппы второй, образуя молекулу воды и оставляя две аминокислоты, связанные посредством амида — это называется пептидной связью. На рубеже 20-го века немецкий химик Эмиль Фишер впервые предложил эту связь между аминокислотами. Обратите внимание, что когда отдельные аминокислоты объединяются для образования белков, их карбоксильные и аминогруппы больше не могут действовать как кислоты или основания, поскольку они реагируют с образованием пептидной связи. Поэтому кислотно-основные свойства белков зависят от общих характеристик ионизации отдельных R-групп компонентных аминокислот.

Говорят, что аминокислоты, соединенные рядом пептидных связей, образуют пептид. После того, как они включены в пептид, отдельные аминокислоты называются аминокислотными остатками. Малые полимеры аминокислот (менее 50) называются олигопептидами, а более крупные (более 50) называются полипептидами. Следовательно, белковая молекула представляет собой полипептидную цепь, состоящую из многих аминокислотных остатков, причем каждый остаток присоединен к следующей пептидной связью. Длины разных белков варьируются от нескольких десятков до тысяч аминокислот и каждый белок содержит разные относительные пропорции 20 стандартных аминокислот.

Ещё новости:

  1. Что такое аминокислота?
  2. Хиральности аминокислот
  3. Аминокислоты. Группа I
  4. Аминокислоты. Группа II
  5. Вазоактивный кишечный пептид