Нестандартные аминокислоты

Главная » Полный перечень статей, Специальные разделы » Нестандартные аминокислоты


    

Нестандартные аминокислоты относятся к тем аминокислотам, которые были химически модифицированы после их включения в белок (посттрансляционная модификация) и тем, которые встречаются в живых организмах, но не встречаются в белках. Среди этих модифицированных аминокислот есть γ-карбоксиглутаминовая кислота, связывающий кальций аминокислотный остаток, обнаруженный в протромбине. Самым распространенным белком по массе у позвоночных является коллаген. На модифицированные формы пролина и лизина, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин, приходится большая часть от всех аминокислот в коллагене.

По-видимому, наиболее важной посттрансляционной модификацией аминокислот у эукариотических организмов (включая людей) является обратимое добавление молекулы фосфата к гидроксильной части R-групп серина, треонина и тирозина. Это событие известно как фосфорилирование и используется для регулирования активности белков внутри клеток. Серин является наиболее часто фосфорилированным остатком в белках, треонин является вторым, а тирозин – третьим.

Белки с углеводами (сахарами), ковалентно прикрепленные к ним, называются гликопротеинами. Гликопротеины широко распространены по своей природе и обеспечивают большой спектр функций. Группы сахара в гликопротеинах присоединены к аминокислотам через кислород или атомы азота в аминокислотных остатках. О-связанные сахара присоединяются к белкам через атомы кислорода в остатках серина, треонина, гидроксилизина или гидроксилпролина. N-связанные сахара присоединяются к белкам через атом азота в аспарагине.

Ещё новости:

  1. Глицин
  2. Треонин-киназа
  3. Аминокислоты. Группа I
  4. Основные аминокислоты. Группа IV
  5. Кислые аминокислоты. Группа III